ETH Life - wissen was laeuft

Die tägliche Web-Zeitung der ETH Zürich - in English

ETH Life - wissen was laeuft ETH Life - wissen was laeuft
ETH Life - wissen was laeuft
Home

ETH - Eidgenoessische Technische Hochschule Zuerich - Swiss Federal Institute of Technology Zurich
Rubrik: News
Print-Version Drucken
Publiziert: 29.04.2005 06:02

Struktur eines Teilkomplexes der ATP-Synthase
Zellulärer Rotor aufgeklärt

(cm)Die zentrale Energieeinheit in der Zelle ist ATP (Adenosintriphosphat). Dieses energiereiche Molekül wird von einem ATP-Synthase genannten Proteinkomplex hergestellt, der in allen Membranen gefunden wurde, die an der Energiewandlung beteiligt sind. Diese erfolgt dabei, indem durch Licht bei den grünen Pflanzen bzw. durch Verbrennung der Nahrungsstoffe bei den Tieren oder Bakterien eine elektrische Spannung über die Membran hergestellt wird. Mit Hilfe dieser Spannung wird ein Teil der ATP-Synthase gegenüber einem anderen Teil in Drehung versetzt. Die mechanische Energie dieser Drehung wird wiederum ausgenutzt, um ATP auf der Innenseite der Membran herzustellen.

Obwohl dieses Rotationsmodell durch biochemische Daten und Kristallstrukturen des ATP bildenden Teilkomplexes gut etabliert ist, war über die Struktur des membrangebundenen Rotors, der von der elektrischen Spannung in Drehung versetzt wird, wenig bekannt. Die Forschungsgruppe von ETH-Professor Peter Dimroth konnte nun diesen Dreh- und Angelpunkt der zellulären Energieproduktion weiter aufklären (1). Ihre Arbeit erscheint diese Woche im Fachmagazin „Science“ (2).

Drehung erzeugt elastische Energie

Für ihre Forschung reinigten und kristallisierten die Wissenschaftler die Rotorringe der ATP-Synthase, welche das Bakterium Ilyobacter tartaricus enthält. Bei einer Auflösung von 2.4 Angström konnten sie klar erkennen, wie die elf gleichen Untereinheiten des Rotorringes zusammen eine Struktur bilden, die mit einer Einschnürung in der Mitte einer Sanduhr gleicht. Der Durchmesser ist dabei aussen rund 50, in der Mitte um die 40 Angström. Als sich die Forscher vorstellten, wie sich die Struktur bei Drehung gegen den Widerstand, der durch den ATP bildenen Teilkomplex ensteht, verändern würde, kamen sie auf eine Anordnung, die Energie ähnlich einer Feder, also als elastische Energie, speichert.

Neue Vorstellung zur Bindung von Na+-Ionen

Entscheidend für den Antrieb des Motors ist, wie positiv geladene Ionen – Natrium-Ionen bei I. tartaricus, Protonen bei anderen Arten - ihrem elektrischen Gefälle folgend vom Rotor über die Membran geleitet werden und ihn dabei in Drehung versetzen. Die Strukturdaten weisen darauf hin, dass die Natrium-Ionen nahe der äusseren Oberfläche des Rotorringes in der Mitte der Zellmembran gebunden werden.

Durch die chemische Umgebung befinden sich die Natrium-Ionen hier in einer Art Käfig, der nach aussen verschlossen ist. Von hier aus können die Natrium-Ionen, geht man von einer starren Anordnung aus, nur in vertikaler Richtung zur Membraninnenseite gelangen. Dagegen könnten kleine Konformationsänderungen der Bindungsstelle im Bereich der Untereinheit a der ATP-Synthase, die dem Rotorring seitlich anliegt, dazu führen, dass sich die Käfigtüre öffnet. Damit würde die erneute Beladung über einen horizontalen Pfad möglich.


weitermehr

Wie eine Sanduhr sieht der Rotorring der ATP-Synthase aus. Er setzt sich aus elf Untereinheiten zusammen, die wiederum aus zwei verbundenen Helices bestehen. Bei der Einschnürung des Rings binden Na-Ionen (braune Kügelchen). (Bild: Thomas Meier) gross

Die Wissenschaftler schlagen darum ein Modell vor, in dem eine in allen ATP-Synthasen vorhandene positiv geladene Aminosäure in der Untereinheit a als Schalter wirkt. Diese öffnet und schliesst die Tür zu dem horizontalen Pfad, wenn eine bestimmte, negativ geladene Aminosäure der Bindungsstelle der Natrium-Ionen an der positiv geladenen Aminosäure der Untereinheit a vorbeirotiert.

Aussicht auf Nanomotoren und neue Antibiotika

Mögliche Konsequenzen, die sich aus dieser Struktur ergeben können, sind die Entwicklung von Nanomotoren und die Indentifizierung von Angriffszielen für Antibiotika. So wurde kürzlich ein neues Antibiotikum gegen Tuberkulose beschrieben, das an den Rotorring der ATP-Synthase in Mycobacterium tuberculosis bindet.

Trotz all dieser Einblicke bleiben aber noch viele Details abzuklären, wie der gesamte Weg aussieht, den die Natrium-Ionen durch die Membran nehmen. Als nächstes versucht darum die Gruppe von Peter Dimroth gemäss Thomas Meier, dem Erstautor der Arbeit, die Struktur des Rotorringes zusammen mit der seitlich anliegenden Untereinheit a aufzuklären.


Fussnoten:
(1) Forschungsprojekte von Peter Dimroths Gruppe: www.micro.biol.ethz.ch/re/re_dimroth/
(2) T. Meier et al. „Structure of the rotor ring of F-type Na+-ATPase from Ilyobacter tartaricus“; Science, Vol. 308



Sie können zu diesem Artikel ein Feedback schreiben oder die bisherigen lesen.




!!! Dieses Dokument stammt aus dem ETH Web-Archiv und wird nicht mehr gepflegt !!!
!!! This document is stored in the ETH Web archive and is no longer maintained !!!