(cm) Vieles im Leben ist süss. So nimmt man beispielsweise an, dass fast die Hälfte der menschlichen Eiweisse mit verschiedenen Zuckern verbunden wird. Diese Versüssung an der Oberfläche prägt entscheidend die Eigenschaften dieser Proteine, sei es indem sie sie stabilisiert oder als Erkennungsmerkmal dient.

Ein Prozess der Verzuckerung nennt sich N-Glykosylierung, da hier ein Mehrfachzucker, auch Glykan genannt, an ein Stickstoffatom der Aminosäure Asparagin gehängt wird. Dabei wird zuerst im endoplamatischen Retikulum, einem komplexen Membransystem in der Zelle, eine Kerneinheit der Mehrfachszucker an die neu entstehenden Proteine angehängt. Forscher aus der Gruppe des ETH-Biochemieprofessors Ari Helenius konnten nun zeigen (1), wie das Protein Glukosidase II das Anhängen der Kerneinheit reguliert und wie es diese Kerneinheit auf die korrekte Form trimmt . Die Arbeit erscheint heute Freitag im Fachmagazin „Molecular Cell“ (2).

Als Erstes fanden die ETH-Wissenschaftler heraus, dass die Glukosidase I, die vorgängig zur Glukosidase II die Kerneinheit zurechtstutzt, schnell und effizient arbeitet. Dabei scheint der Glukosidase I keine Kontrollfunktion zuzukommen.

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