(bhu) Membranproteine sind eine wichtige Klasse von Eiweissen. Entsprechend beschäftigen sich weltweit viele Forscher intensiv damit, um herauszufinden, wie diese Eiweisse in der Zelle hergestellt werden. Der Syntheseort ist – wie bei allen Eiweissen – das Ribosom. Ein spezialisierter Komplex, das Signal Recognition Partikel (SRP), erkennt ein neues Membranprotein bereits am Ribosom. Das SRP bindet an das entstehende Membranprotein und befördert es zur Membran. Dieser Ablauf ist universell, ob bei Bakterien oder bei Tier- und Pflanzenzellen. Das SRP erkennt dabei an den Membranprotein-Ketten hydrophobe Signalsequenzen, zum Beispiel für eine Transmembran-Helix. Das bakterielle SRP ist jedoch wesentlich kleiner als bei Tieren oder Pflanzen.

Bakterien-SRP aufgeklärt

ETH-Forschern der Gruppe von Professor Nenad Ban vom Institut für Molekularbiologie und Biophysik (1) ist es nun gelungen, in Kooperation mit Wissenschaftlern aus Leiden, Niederlande, die Struktur und die Funktionsweise des SRP in einem Bakterium, Escherichia coli, aufzuklären. Diese Arbeit ist letzten Sonntag als Advance Online Publication in der Fachzeitschrift „Nature“ erschienen (2).

Die Forscher haben bei einer Auflösung von 16 Angström die Struktur eines SRP-Ribosom-Komplexes geklärt, dessen Ribosom eine Membranprotein-Kette mit Transmembran-Signalsequenz enthält. Mit Hilfe dieser Struktur konnten die Regionen identifiziert werden, die in der Bildung des SRP-Ribosomen-Komplexes beteiligt sind. Ausserdem konnte gezeigt werden, wie sich die Struktur des SRP ändert, wenn es ans Ribosom bindet. Die Arbeit wurde finanziell unterstützt durch den NCCR für Strukturbiologie (3) und den Schweizerischen Nationalfonds. Die Strukturaufklärung von bakteriellen und eukaryontischen Ribosomen, Ribosom-Untereinheiten und Komplexen, welche Ribosomen mit anderen Molekülen eingehen, gehört zu den Hauptforschungsfeldern der Gruppe um Nenad Ban.