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Rubrik: News
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Publiziert: 24.01.2002 06:00

"Eiweissveredelung" in der Hefezelle weiter aufgeklärt
Der Verzuckerung auf der Spur

(cm) Eiweisse sind primär eine Abfolge von Aminosäuren. Häufig werden sie aber noch veredelt, zum Beispiel mit verschiedenen Zucker. Erst durch diese zusätzlichen Modifikationen erlangen viele Eiweisse ihre volle Funktionsfähigkeit. Für den komplexen Prozess der Verzuckerung stellt die Zelle ein ganze Reihe von "Produktionsorten" und Werkzeugen bereit. Ein wichtiger Ausgangspunkt für die Veredelung mit Zucker ist das sogenannte Endoplasmatische Retikulum (ER). Hier stellt aber der Import der Zucker-Komponenten ein Problem dar. Denn die teilweise schon zusammengefügten, wasserliebenden Zucker werden zuerst an der Aussenseite befestigt und müssen dann durch die wasserabstossenden Membran ins Innere des ERs gebracht werden, wo sie an die Eiweisse gehängt werden. Die Forschergruppe um Markus Aebi von Institut für Mikrobiologie der ETH Zürich konnte nun in Hefezellen einen wichtigen Transporthelfer indentifizieren, das RFT1-Eiweiss.

Die Forscher unterdrückten in Hefezellen die Produktion des RFT1-Eiweisses. Dies hatte zur Folge, dass das Zellwachstum eingeschränkt wurde, ein bestimmten Eiweiss "unterzuckert" war und dass die Zuckeranhängsel sich anhäuften in der Form, wie sie ausserhalb des ERs vorkommen. Weitere Experimente bestätigten die Hypothese, dass RFT1 für den Transport des an die Eiweisse zu hängenden Zuckers in das ER benötigt wird.


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Markus Aebi
Seine Forschungsgruppe hilft den Transport der Zucker verstehen, die im Endoplasmatischen Retikulum an Eiweisse gehängt werden: ETH-Professor Markus Aebi.

Die Arbeit der ETH-Forschenden, die heute im Wissenschaftsmagazin "Nature" (1) publiziert wird, ist von Bedeutung, da vergleichbare Eiweisse zu RFT1 in fast allen Lebewesen vorkommen, von der Hefe bis zum Menschen. Weitere Aufschlüsse über den Verzuckerungsprozess können auch dazu führen, dass die molekularen Grundlagen für damit verbundene Krankheiten aufgeklärt werden.


Fussnoten:
(1) Helenius, J. et al., Translocation of lipid-linked oligosaccharides across the ER membrane requires Rft1 protein. Nature 415, 447-450



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