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Rubrik: News
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Publiziert: 14.07.2005 06:00

Aufklärung der Interaktion zwischen den Proteinen DsbD und CcmG
Elektronenfluss erfasst

(pd/cm) Leben braucht Energie. Das bedeutet auch, dass man krankheitserregende Bakterien bekämpfen kann, indem man ihnen die Energieproduktion unterbindet. Den Arbeitsgruppen der Professoren Rudi Glockshuber von der ETH Zürich (1)und Markus Grütter der Universität Zürich (2) ist es nun gelungen, die atomare Struktur zweier Eiweisse zu bestimmen, deren Komplex eine wichtige Rolle in der Energiegewinnung ohne Sauerstoff des Bakteriums Escherichia coli spielt. Das teilte am Mittwoch der Informationsdienst Wissenschaft aus Deutschland mit. Die Arbeit der Zürcher Forscher liefert einen Beitrag für das Verständnis des Elektronentransports und für die Art, wie Proteine miteinander interagieren, und somit vielleicht auch ein Ansatzpunkt für Massnahmen gegen schädliche Bakterien. Die Resultate sind in der amerikanischen Wissenschaftszeitschrift Structure (3) publiziert worden.

Konkret untersuchten die beiden Forschungsteams, wie Elektronen von Protein zu Protein übertragen werden, um letztlich das für die Atmungskette wichtige Protein Cytochrom c funktionsbereit zu machen. Dafür analysierten die Forscher die Proteine DsbD und CcmG. Deren Zusammenwirken bei der Reifung von Cytochrom c war bisher umstritten. Durch biochemische Experimente konnte gezeigt werden, dass beide Proteine DsbD und CcmG für diesen Prozess nötig sind. Die atomare Struktur beweist, dass die beiden Eiweisse einen Komplex bilden, also direkt miteinander interagieren, um ihre Funktion wahrzunehmen. Dabei werden Elektronen von DsbD auf CcmG übertragen. In weiteren Schritten überträgt CcmG diese Elektronen via andere Proteine (CcmH) auf Cytochrom c zu dessen Aktivierung.


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Die Analyse der Kontaktfläche zwischen den beiden Proteinen DsbD und CcmG brachte zudem neue Erkenntisse über die Mechanismen, welche für die Übertragung von Elektronen von DsbD auf andere Proteine notwendig sind. Es zeigte sich, dass DsbD strukturell so flexibel ist, dass es mit Proteinen ganz unterschiedlicher Stoffwechselwege interagieren kann. So konnten die Forscher schon in einer früheren Arbeit die Interaktion von DsbD mit dem Protein DsbC zeigen, wo es um etwas ganz anderes, nämlich die Reparatur falsch gefalteter Proteine geht.

Die Forschungsgruppen von Markus Grütter und Rudi Glockshuber sind Mitglieder des NCCR Strukturbiologie (4). Der NCCR Strukturbiologie ist eines von 14 Schwerpunktsprogrammen des Schweizerischen Nationalfonds. Im Zentrum steht die Aufklärung von Proteinstrukturen und deren Funktion. Dem Programm angeschlossen sind an die 200 Forschende der Universitäten Zürich und Basel, der ETH Zürich, des Paul Scherrer Instituts und der Universität Lausanne. Unterstützt wird das Programm vom Nationalfonds, der Universität Zürich und der ETH Zürich


Fussnoten:
(1) Forschungsgruppe von Rudi Glockshuber: www.mol.biol.ethz.ch/groups/glockshuber_group
(2) Forschungsgruppe von Markus Grütter: www.biochem.unizh.ch/gruetter/
(3) C. Stirnimann et al: "Structural Basis and Kinetics of DsbD-Dependent Cytochrome c Maturation", Structure, Volume 13, Issue 7 , July 2005, Pages 985-993
(4) NCCR Strukturbiologie: www.structuralbiology.unizh.ch./



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